Ce este proteina? Exemple de proteine simple și complexe

Pentru a înțelege cât de importante sunt proteinele, este suficient să se amintească bine cunoscut fraza Fridriha Engelsa: „Viața - un mod de existență a corpurilor de proteine.“ De fapt, în lumea acestor substanțe, în plus față de acizii nucleici, ca toate manifestările materiei vii. În această lucrare, vom afla ce este format din proteine, studiu ce funcție îndeplinește și să definească caracteristicile structurale ale diferitelor specii.

Peptidele - polimeri foarte bine organizate,

Într-adevăr, într-o celulă vie ca proteine vegetale și animale cantitativ predominante asupra celorlalte substanțe organice, precum și funcționează cel mai mare număr de funcții diferite. Ei participă într-o varietate de procese celulare foarte importante, cum ar fi mișcarea, de protecție, funcția de alarmă și așa mai departe. De exemplu, în țesutul muscular al animalelor și oamenilor peptide conțin până la 85% în greutate substanță uscată, și în oase și derm - 15-50%.

Toate proteinele celulare și tisulare sunt compuse din aminoacizi (20 tipuri). Numărul acestora în organismele vii este întotdeauna egală cu douăzeci de specii. Diferite combinații de monomeri peptidici, pentru a forma o varietate de proteine în natură. Se estimează numărul astronomic de 2x10 ¹⁸ specii posibile. In polipeptide biochimie numite polimeri biologici macromoleculari - macromolecule.

Aminoacizii - monomeri de proteine

Toate cele 20 tipuri de acești compuși chimici sunt proteine și unități structurale au formula generală _NH2 - R-COOH. Acestea sunt substanțe organice capabile să exercite amfoterici atât proprietăți bazice și acide. Nu numai proteine simple, dar și complexe, conțin așa numitele aminoacizi esențiali. Dar monomerii esențiale, cum ar fi valina, lizina, metionina poate fi găsită numai în anumite tipuri de belkov.Takie proteine numite de înaltă calitate.

Prin urmare, caracterizarea polimerului în considerare nu numai câți dintre aminoacizi este proteina, dar, de asemenea, ce fel de monomeri sunt unite prin legături peptidice în macromolecula. Adăugați că aminoacizii neesențiali cum ar fi asparagină, acid glutamic, cisteină poate fi sintetizat în mod independent , în celulele umane și animale. monomeri esențiali sunt proteine produse în bacterii, plante și fungi. Ei vin în organisme heterotrofe numai cu alimente.

Ca polipeptidă produsă

După cum se știe, 20 de aminoacizi diferiți pot fi cuplate la o multitudine de tipuri de molecule de proteine. Cum legarea de monomeri cu unul de altul? Se pare că carboxil și amină grupe de aminoacizi adiacente mint interacționează. O așa-numitele legături peptidice, și moleculele de apă sunt alocate ca un produs secundar al reacției de policondensare. Molecula de proteină rezultată constă din resturile de aminoacizi și legături peptidice repetitive. De aceea, ele sunt, de asemenea, numite polipeptide.

Adesea, proteinele pot conține nu doar una, ci mai multe lanțuri de polipeptide și constau din mai multe mii de resturi de aminoacizi. Mai mult, proteinele simple și sunt capabile proteid complica configurația lor spațială. Acest lucru creează nu doar primar, ci și secundare, terțiare și chiar structura cuaternară. Să examinăm acest proces mai detaliat. Continuând să exploreze problema a ceea ce constituie o proteină, afla ce configurația are această macromoleculă. Am descoperit că un lanț de polipeptide cuprinzând o multitudine de legături chimice covalente. Este această structură se numește primar.

Acesta joacă un rol important compoziția cantitativă și calitativă a aminoacizilor, precum secvența legăturii lor. Structura secundară apare în momentul spiralei. Se stabilizează multe legături de hidrogen nou apărute.

Niveluri mai ridicate de organizare proteine

Structura terțiară este rezultatul ambalării în spirală în formă de o minge - globulelor, de exemplu, tesatura mușchi de proteine mioglobinei are doar o astfel de structură spațială. Acesta este susținut ca nou formate prin legături de hidrogen, și legături disulfurice (dacă resturile de cisteină include mai multe molecule de proteină). Formularul cuaternară - acesta este rezultatul combinării într-o singură structură de mai multe globulelor de proteine de noi tipuri de interacțiuni, cum ar fi hidrofob sau electrostatic. Împreună cu peptidele și structura cuaternară include porțiuni neproteinacei. Acestea pot fi ioni de magneziu, fier, cupru sau reziduuri ortofosfat sau acizi nucleici, și lipide.

Caracteristici biosinteza proteinelor

Am descoperit anterior ce constă din proteine. Este construit din secvența de aminoacizi. asamblarea lor într-un lanț polipeptidic are loc în ribozomi - celulele organite, plante și animale non-membranare. În biosinteza moleculei sunt, de asemenea, informații implicate și transferul ARN. Primul este un șablon pentru asamblare de proteine și a doua transportoare diferite de aminoacizi. există o dilemă în procesul de biosinteză celulară, și anume proteina constă din nucleotide sau aminoacizi? Răspunsul este simplu - polipeptidelor atât simple cât și complexe constau din compuși organici amfoteri - aminoacizi. In ciclul de viata al celulelor , există perioade de activitate atunci cand sinteza proteinelor are loc deosebit de activă. Această așa-numita etapa J1 si J2 interfazei. În acest moment, celula este în creștere în mod activ și are nevoie de o mulțime de materiale de construcție, care este proteina. Mai mult, ca urmare a mitotice formă final două celule fiice, fiecare dintre care are nevoie de o cantitate mare de substanțe organice, cu toate acestea, în canalele reticulul endoplasmic neted este sinteza activă a lipidelor și carbohidraților, iar în EPM granulară se produce biosinteza proteinelor.

Funcțiile proteinelor

Știind ceea ce face o proteina, acesta poate fi explicat ca o mare varietate de specii, precum și proprietățile unice inerente acestor substanțe. Proteinele efectua în cușcă o varietate de funcții, cum ar fi construcția, ca parte a membranelor tuturor celulelor si organite: mitocondrii, cloroplaste, lizozomii, complexul Golgi, și așa mai departe. Astfel de peptide ca gamoglobuliny sau anticorp - sunt exemple de proteine simple, care îndeplinesc o funcție de protecție. Cu alte cuvinte, imunitatea celulară - acesta este rezultatul acțiunii acestor substanțe. O proteina complexa - gaura cheii, impreuna cu hemoglobina, realizează funcția transport animale, adică transporta oxigenul in sange. Proteine de semnalizare care alcatuiesc membrana celulară, informațiile de celule pentru a furniza, la substanțele, încercarea de a obține în citoplasma ei. peptidăalbumină este responsabil pentru parametrii de bază ai sângelui, de exemplu, pentru capacitatea sa de cheag. Proteine ovalbumina stoc ouă într-o cușcă, și principala sursă de nutrienți.

Proteine - baza citoscheletului celulei

Una dintre cele mai importante funcții ale peptidelor - suport. Este foarte important să se mențină forma și volumul celulelor vii. Așa-numita structură submembrane - microtubuli și microfilamente interconectate pentru a forma un schelet intern al celulelor. Proteinele sunt incluse în compoziția lor, de exemplu, tubulina, pot fi ușor comprimate și întinse. Acest lucru ajută celula pentru a menține forma în deformări mecanice.

In celulele de plante, împreună cu proteine hyaloplasm, funcția de susținere funcționează și toroane citoplasmă - plasmodesmata. Trecând prin porii peretelui celular, acestea provoacă relația dintre o serie de structuri celulare care stau la baza care formează țesutul plantei.

Enzimele - o substanță de natură proteină

Una dintre cele mai importante proprietăți ale proteinelor - efectul lor asupra ratei reacțiilor chimice. Proteinele de bază sunt în măsură să denatureze parțial - macromolecule proces unwinding în structura terțiară sau cuaternară. Insasi același lanț polipeptidic nu este rupt. Denaturarea parțială stă la baza atât a semnalului și funcția catalitică a proteinei. Această din urmă proprietate este capacitatea enzimelor de a influența viteza reacțiilor biochimice în nucleu și citoplasmă celulelor. Peptidele că, în schimb, reduce rata proceselor chimice care nu sunt numite enzime și inhibitori. De exemplu, o simplă proteină catalaza este o enzimă care accelerează scindarea peroxidului de hidrogen de substanțe toxice. Este produs ca produsul final al multor reacții chimice. Catalaza accelerează la dispoziție substanțe neutre, apă și oxigen.

proprietăți ale proteinelor

Peptidele sunt clasificate în mai multe moduri. De exemplu, în ceea ce privește apa pot fi împărțite în hidrofile și hidrofobe. De asemenea temperatură afectează în mod diferit structura și proprietățile moleculelor proteice. De exemplu, proteina keratina - păr și componenta unghiilor poate rezista la temperaturi atât de joasă și înaltă, adică este termolabile. Dar ovalbumina proteine, menționat mai devreme, atunci când este încălzit la 80-100 ° C este complet distrus. Acest lucru înseamnă că este divizat în structura primară a resturilor de aminoacizi. Acest proces se numește distrugere. Oricare ar fi condițiile, nu am creat, în forma nativă a se întoarce de proteine nu se poate. proteină Motor - actină și milozin prezente în fibrele musculare. contracția lor alternativă și relaxarea este baza de lucru musculare.