Protein-enzimă: rolul proprietăților, funcția proteinenzimelor în organism

In fiecare celula vie există o serie de reacții chimice. Enzime (enzime) - proteine cu funcții specifice și foarte importante. Acestea sunt numite biocatalizatori. Principala Funcția de enzime din organism este de a accelera reacțiile biochimice. Materiile prime, care este catalizată de interacțiunea dintre aceste molecule sunt numite substraturi, iar compusul final - produse.

In natura, enzimele sunt proteine funcționează numai în sistemele vii. Dar, în domeniul biotehnologiei moderne, diagnostic clinic, farmaceuticii și medicamente utilizate enzime purificate sau complexele lor, precum și componente suplimentare necesare pentru funcționarea sistemului și a datelor de vizualizare pentru cercetător.

Semnificația biologică și proprietățile enzimelor

Fără aceste molecule organismul nu ar putea funcționa în viață. Toate procesele de viață lucrează armonios datorită enzimelor. Funcția principală a enzimelor de proteine în organism - reglarea metabolismului. Fără ele, nu poate fi metabolismul normal. Reglementarea activității moleculelor are loc sub influența activatori (inductori) sau inhibitori. Controlul funcționează la niveluri diferite de sinteza proteinelor. De asemenea, el „lucrează“ în ceea ce privește molecula terminat.

Principalele proprietăți ale proteinenzimelor - specificitate pentru un anumit substrat. Și, în consecință, capacitatea de a cataliza singura sau mai puțin o serie de reacții. De obicei, aceste procese sunt reversibile. Pentru îndeplinirea ambelor funcții responsabile o enzimă. Dar asta nu e tot.

Rolul enzimelor este esențială. Fără ele, nici reacții biochimice au loc. Prin acțiunea enzimelor, reactivilor este posibil să se depășească bariera de activare, fără cheltuieli semnificative de energie. In corpul uman, nu există nici o posibilitate de a încălzi temperatura de peste 100 ° C, sau utilizarea de compusi chimice agresive, cum ar fi de laborator. Protein-enzima se leagă la substrat. În stare legată este modificată, urmată de eliberarea acesteia din urmă. Acest lucru se datorează faptului că toți catalizatorii sunt utilizați în sinteza chimică.

Ce niveluri de organizare a proteinei-molecula enzimă?

De obicei, aceste molecule au o tertiar (globulă) sau structura proteinei cuaternare (mai multe globulelor interconectate). În primul rând, ele sunt sintetizate într-un mod liniar. Și apoi ori în structura dorită. Pentru a asigura activitatea biocatalizatorul necesită o anumită structură.

Enzime precum și alte proteine sunt distruse prin încălzire, valori extreme ale pH-ului, compuși chimici agresivi.

Proprietățile suplimentare ale enzimelor

Printre aceste caracteristici sunt următoarele componente:

1. Stereospecificitatea - formarea unui singur produs.
2. Regioselectivitate - rupe legătura chimică sau modificarea de grup la o singură poziție.
3. Chemoselectivitate - cataliza doar o singură reacție.

în special locul de muncă

Nivelul de specificitate al enzimei variază. Cu toate acestea, orice enzimă activă întotdeauna pe un anumit substrat sau grup de compuși cu structură similară. Catalizatorii neproteic nu prezintă această proprietate. Specificitatea constantă măsurată de legare (mol / l), care poate fi de până la 10 ^-10 mol / l. De lucru rapid enzima activă. O molecula catalizează mii-milioane de instrucțiuni pe secundă. Gradul de accelerare a reacțiilor biochimice semnificativ (1000-100,000 ori) mai mare decât catalizatorii convenționali.

Acțiunea enzimelor este construit pe mai multe mecanisme. Cea mai simplă interacțiune are loc cu o moleculă de substrat, urmată de formarea produsului. Cele mai multe enzime pot lega 2-3 molecule diferite reacționează. De exemplu, transferul unui atom sau grup dintr-un compus la altul, sau o substituție dublă pe un „ping-pong“. În aceste reacții se conectează în mod tipic un substrat, iar al doilea grup funcțional este legat de enzima.

Studiul mecanismului enzimatic de acțiune are loc într - o manieră:

1. Determinarea produselor intermediare și finale.
2. Studii ale structurii și geometria grupărilor funcționale se leagă la substrat și care oferă o înaltă viteză de reacție.
3. Mutațiile în genele enzimei și determinarea modificărilor în sinteza și activitatea sa.

Activă și situs de legare

molecula de substrat mult mai mică decât proteina este o enzimă. Prin urmare, legarea se datorează unui număr mic de grupe funcționale ale biocatalizator. Ele formează situsul activ, constând dintr-un set specific de aminoacizi. In proteine complexe , în structura naturii prezente nonproteinici grupare prostetică, care poate fi , de asemenea , o parte a centrului activ.

Acesta ar trebui să aloce un grup separat de enzime. Ei au în moleculă include coenzimei de legare permanent moleculă și sunt exceptate de la ea. enzimă de proteine format complet numit holoenzimă, iar când scoaterea unui cofactor - apoenzimei. Ca coenzime acționează adesea vitamine, metale, derivați ai bazelor azotate (DNA - nicotinamid adenin, FAD - flavin adenin dinucleotidă, FMN - flavin mononucleotidă).

situs de legare furnizează o afinitate specifică pentru substrat. Din cauza aceasta a format un complex substrat-enzimă stabil. Structura globula construite astfel încât să fie pe suprafața nișei (fantă sau cavitate) a unei anumite dimensiuni care asigură legarea substratului. Această zonă este de obicei situat în apropiere de site-ul activ. Pentru unele enzime, există zone de a se conecta cu cofactori sau ioni metalici.

concluzie

Proteina-enzimă joacă un rol important în organism. Astfel de substanțe catalizează reacțiile chimice sunt responsabile pentru metabolismul - metabolismul. În orice celulă vie are loc în mod constant sute de procese biochimice care implică reacții de reducere, clivaj și sinteza compușilor. Continuând oxidarea substanțelor cu o eliberare mare de energie. Ea, la rândul său, este cheltuit pe formarea de hidrați de carbon, proteine, grăsimi, și complexele lor. Produsele scindate sunt elemente structurale necesare pentru sinteza compușilor organici.