Enzime Biochimie. Structură, proprietăți și funcții

Celula de fiecare organism viu, milioane de reacții chimice au loc. Fiecare dintre ele este importantă, de aceea este important să se mențină viteza proceselor biologice la un nivel ridicat. Aproape fiecare reacție este catalizată de enzima sa. Ce sunt enzimele? Care este rolul lor într-o cușcă?

Enzime. definiție

Termenul „enzimă“ este derivat din latinescul fermentum - ferment. Ele pot fi, de asemenea, numite enzime din limba greacă en zyme - „în salturi“.

Enzime - substanțe biologic active, astfel încât orice reacție care apar în celulă, nu se poate face fără ele. Acești compuși acționează în calitate de catalizatori. În consecință, orice enzimă are două proprietăți principale:

1) Enzimă accelerează reacția biochimice, dar nu se consumă.

2) Valoarea constantei de echilibru nu se schimba, dar accelerează numai realizarea acestei valori.

Enzimele accelera reacții biochimice în mii, și, în unele cazuri, un milion de ori. Acest lucru înseamnă că, în absența sistemului enzimatic toate procesele intracelulare a oprit practic, iar celula însăși moare. Prin urmare, rolul enzimelor ca ingrediente active este mare.

O varietate de enzime face posibilă diversificarea la reglarea metabolismului celular. În orice cascadă de reacții care iau parte mai multe clase diferite de enzime. catalizatori biologici au o selectivitate ridicată printr - o conformație specifică a moleculei. T. Pentru. In cele mai multe cazuri, enzimele sunt proteine in natura, acestea sunt în structura terțiară sau cuaternară. Motivul este din nou specificitatea moleculei.

Funcția de enzime în celula

Sarcina principală a enzimei - accelerația de reacție corespunzătoare. Orice procese în cascadă, deoarece descompunerea peroxidului de hidrogen și se termină glicoliza, necesită prezența unui catalizator biologic.

Funcționarea corectă a enzimelor atins specificitate ridicată la un substrat specific. Acest lucru înseamnă că, catalizatorul poate accelera doar anumită reacție și nu mai mult, chiar foarte asemănătoare. Prin gradul de specificitate al enzimei, grupările următoarele:

1) enzime cu specificitate absolută când catalizată de o singură reacție unică. De exemplu, colagenaza digeră colagenul și scindează maltaza maltoză.

2) enzime cu specificitate relativă. Aceasta include substanțe care pot cataliza o anumită clasă de reacții, de exemplu, scindarea hidrolitică.

biocatalizator lucru începe cu conexiunea de site-ul său activ la substrat. În același timp, vorbim despre interacțiunea complementară similar cu un sistem de blocare și o cheie. Aceasta se referă la un meci plin cu substratul formează centrul activ, ceea ce face posibilă accelerarea reacției.

Următorul pas constă în cursul reacției. Sale crește viteza prin acțiunea complexului enzimatic. În final, vom obține enzima, care este asociat cu produsele de reacție.

Etapa finală - pentru a îndepărta produșii de reacție din enzimă, după care situsul activ redevine liberă pentru o altă operație.

Schematic, activitatea enzimei la fiecare etapă poate fi scrisă ca:

1) S + E -> SE

2) SE -> SP

3) SP -> S + P, unde S - este substratul, E - enzima, și P - produs.

Clasificarea enzimelor

În corpul uman, puteți găsi un număr mare de enzime. Toate cunoștințele despre funcțiile și munca lor au fost sistematizate, iar ca urmare a existat o clasificare comună, prin care se poate determina cu ușurință ceea ce este un anumit catalizator. Aici sunt șase clase de bază de enzime, precum și unele exemple de subgrupuri.

1. Oxidoreductaza.

Enzimele din această clasă cataliza reacțiile redox. Total recuperat 17 sub-grupuri. Oxidoreductazele sunt de obicei neproteic porțiune furnizată de vitamine sau hemului.

Printre Oxidoreductazele se găsesc adesea următoarele subgrupe:

a) dehidrogenaza. enzimă Biochemistry dehidrogenază este clivarea atomi de hidrogen și transferarea într-un alt substrat. Acest subgrup este cel mai frecvent în reacțiile de respirație, fotosinteza. Ca parte a dehidrogenazei este în mod necesar prezent sub forma de coenzima NAD / NADH sau flavoproteinelor FAD / FMN. Deseori există ioni metalici. Exemplele includ enzime, cum ar fi tsitohromreduktazy, piruvat dehidrogenază, dehidrogenaza isocitrate, precum și multe enzime hepatice (lactat dehidrogenaza, glutamat dehidrogenaza, și așa mai departe. D.).

b) oxidaze. Un număr de enzime catalizează adăugarea de oxigen la hidrogen, în care produșii de reacție pot fi apă sau peroxid de hidrogen _(H2 0, H ₂ 0 _2). Exemple ale enzimelor citocromului oxidaza, tirozinaza.

c) peroxidaza si catalaza - enzime care catalizează descompunerea H ₂ O ₂ la apă și oxigen.

g) oxigenază. Aceste biocatalizatori accelerează atașarea oxigenului la substrat. Dofamingidroksilaza - unul dintre exemplele de astfel de enzime.

2. transferaze.

Enzimele țintă ale acestui grup este transferul de radicali din substanța substanței donor la destinatar.

a) metiltransferază. metiltransferaza ADN - enzime cheie care controleaza procesul de replicare a ADN - ului. nucleotide metilare joacă un rol major în reglarea activității de acid nucleic.

b) aciltransferaza. Enzimele din acest subgrup sunt transportate de la o moleculă la alta grupare acil. Exemple aciltransferaze: aciltransferază lecitină-colesterol (poartă grupe funcționale cu un acid gras asupra colesterolului), lizofosfatidilholinatsiltransferaza (grupa acil este transferată în lizofosfatidilcolină).

c) aminotransferaze - enzimele care sunt implicate în conversia aminoacizilor. Exemple de enzime alanin aminotransferază care catalizează sinteza alanină din piruvatului și glutamat prin transferarea unei grupări amino.

g) fosfotransferaza. Enzime catalizează adăugarea acestui sub-grup al grupării fosfat. Un alt nume fosfotransferază kinazei, este mai frecventă. Exemplele includ enzime precum hexokinază și aspartat, care sunt atașate la resturile de fosfat hexoze (cea mai mare parte de glucoză) și acid aspartic , respectiv.

3. hidrolaze - o clasă de enzime care catalizează scindarea legăturilor în moleculă, urmată de adăugare de apă. Substanțele care aparțin acestui grup - principala enzimă digestiv.

a) esteraze - rupe legăturile esterice. Exemplu - lipaze care descompun grăsimile.

b) glicozidazele. enzime Biochimie acestei serii constă în distrugerea legăturilor glicozidice ale polimerilor (oligozaharide și polizaharide). Exemple: amilază, sucraza, maltaza.

c) peptidazei - enzime care catalizează descompunerea proteinelor în aminoacizi. enzimelor peptidază, cum ar fi pepsina, tripsina, chimotripsina, karboiksipeptidaza.

g) amidaze - legături amidice despica. Exemple: .. arginase, ureazei, glutaminaza etc. Multe amidază enzime se găsesc în ciclul ornitină.

4. liaze - enzime pentru funcții similare cu hidrolaze, cu toate acestea, în scindarea legăturilor în moleculele de apă care nu sunt consumate. Enzimele din această clasă au întotdeauna o parte a porțiunii non-proteine, de exemplu, sub formă de vitaminele B1 și B6.

a) decarboxilaza. Aceste enzime acționează asupra legăturii C-C. Exemple sunt decarboxilazei acidului glutamic sau piruvat decarboxilazei.

b) hydratase și dehidraza - enzime care catalizează scindarea legăturilor C-O.

c) amidina-liazelor - distrugerea C-N legătură. Exemplu: argininsuktsinatliaza.

g) R-O liază. Astfel de enzime sunt de obicei scindate un grup de fosfat dintr-un material de substrat. EXEMPLU: adenilil ciclazei.

Biochimia enzimelor pe baza structurii lor

Capacitatea fiecărei enzime este determinată de către individ, singura structură inerentă. Orice enzimă - este în primul rând de proteine, iar structura sa și gradul de pliere joacă un rol esențial în determinarea funcției sale.

Fiecare biocatalizator este caracterizată prin prezența centrului activ, care, la rândul său, este împărțit în mai multe zone funcționale distincte:

1) Catalizator Center - o regiune specială a proteinei, în care aderența enzimei la substrat. În funcție de conformația centrului catalitic molecula de proteine poate lua o varietate de forme, care ar trebui să corespundă substratului precum și un sistem de blocare și cheia. O astfel de structură complexă explică de ce proteina enzima este în stare terțiar sau cuaternar.

2) Adsorbția Center - servește ca un „deținător“. Aici, în primul rând de comunicare are loc între molecula enzimă și molecula de substrat. Cu toate acestea, conexiunea care formează centrul de adsorbție, foarte slabă, și astfel reacția catalitică este reversibilă în acest stadiu.

3) Centrele Allosteric pot fi situate în centrul activ, și pe întreaga suprafață a enzimei. Funcția lor - reglarea enzimei. Regulamentul are loc prin intermediul inhibitorilor de molecule si molecule activatori.

Proteinele activatori de legare la molecula de enzimă, accelera funcționarea acestuia. Inhibitorii, dimpotrivă, inhibă activitatea catalitică, iar acest lucru poate avea loc în două moduri: fie molecula se leagă la regiunea centru alosterică a centrului activ al enzimei (inhibare competitivă) sau este atașată la o altă regiune a proteinei (inhibarea necompetitivă). Inhibarea competitivă este considerată mai eficientă. După spațiu închis, astfel, pentru legarea substratului la enzimă, iar acest proces este posibil doar în cazul unei coincidențe practic completă a moleculei de inhibitor și formează un centru activ.

Enzyme adesea nu constă din aminoacizi, dar și a altor substanțe organice și anorganice. Prin urmare, apoenzimei izolat - proteiform porțiune coenzimă - rest organic și cofactor - partea anorganică. Coenzima poate fi reprezentat ulgevodami, grăsimi, acizi nucleici, vitamine. La rândul său, co-factor - este adesea un ioni metalici de susținere. Activitatea enzimei este determinată de structura sa: substanțe adiționale incluse în compoziție, altera proprietățile catalitice. Diferite tipuri de enzime - este rezultatul unei combinații a tuturor acestor factori formează un complex.

Regulamentul activității enzimelor

Enzime ca substanță biologic activă nu este întotdeauna necesar pentru organism. Biochimia enzimelor este faptul că acestea pot, în cazul celulelor vii cataliza excesivă rău. Pentru a preveni efectele dăunătoare asupra enzimele necesare organismului de a reglementa activitatea lor într-un fel.

T. Pentru a. Enzimele sunt proteine in natura, acestea sunt ușor distruse la temperaturi ridicate. proces Denaturarea este reversibil, dar poate afecta semnificativ substanța.

pH-ul joacă, de asemenea, un rol important în reglarea. Activitatea maximă enzimei se observă, în general, la un pH neutru (7,0-7,2). De asemenea, are enzime care funcționează numai în condiții acide sau numai în alcaline. Astfel, în lizozomii celulare menținut pH scăzut, la care activitatea maximă a enzimelor hidrolitice. În cazul contactului accidental cu citoplasma, în cazul în care mediul este mai aproape de neutru, activitatea lor va scădea. O astfel de protecție de la „samopoedaniya“ se bazează pe caracteristicile hidrolazei.

Este demn de menționat despre importanța coenzima și cofactor în compoziția enzimelor. Prezența vitaminelor sau ioni metalici afecta în mod semnificativ funcționarea unor enzime specifice.

Nomenclatorul enzimelor

Toate enzimele din organism sunt numite în funcție de apartenența la oricare dintre clase, precum și substratul cu care reacționează. Uneori , nomenclatura sistematică utilizate nu una , ci două dintre substrat în titlu.

Exemple de nume ale unor enzime:

1. Enzime hepatice: lactat degidrogen aza-glutamat-aza-degidrogen.
2. Numele complet sistematic al enzimei: lactat + -oksidoredukt NAD-aza.

Conservele și triviale nume, care nu respectă regulile de nomenclatură. Exemple sunt enzime digestive: tripsina, chimotripsina, pepsină.

Procesul de sinteza enzimelor

Funcțiile enzimelor sunt determinate chiar și la nivel genetic. Deoarece molecula este în mare. - proteine, iar sinteza sa este exact la fel ca și procesele de transcripție și translație.

enzime de sinteză are loc după cum urmează. Inițial, DNA a citi informații despre enzima dorită pentru a forma ARNm. ARN-ul mesager codifică toți aminoacizii care sunt parte a enzimei. Reglementarea enzimelor pot apărea, de asemenea, la nivelul ADN-ului, în cazul în care produsul reacției catalizate suficient oprește gena transcriere și din contră, în cazul în care există o necesitate în produs, se activeaza procesul de transcriere.

Odată ce ARNm a fost lansat în citoplasmă, în etapa următoare - de radiodifuziune. Pe ribozomii reticulului endoplasmatic sintetizat lanț primar constând din aminoacizi legați prin legături peptidice. Cu toate acestea, molecula de proteină din structura primară nu poate efectua încă funcția enzimatică.

Activitatea enzimatică este dependentă de structurile de proteine. proteina aceeași EPS se produce răsucirea, formând astfel mai întâi o structură secundară și terțiară apoi. Sinteza unor enzime este oprită în acest stadiu, dar pentru a spori activitatea catalizatorului este adesea atașament necesar și coenzima cofactor.

În anumite zone ale reticulului endoplasmatic vine atașat componentele organice ale enzimei: zaharuri, acizi nucleici, lipide și vitamine. Unele enzime nu pot funcționa fără prezența coenzimei.

Cofactor joacă un rol crucial în formarea structurii cuaternare a proteinei. Unele dintre funcțiile de enzime sunt disponibile numai atunci când organizația domeniu de proteine. De aceea este foarte important pentru structura lor prezență cuaternară în care o punte de legătură între mai multe globulelor de proteine este un ion metalic.

forme multiple de enzime

Există situații în care este necesară prezența mai multor enzime care catalizează aceeași reacție, dar diferă între ele în anumite privințe. De exemplu, enzima poate lucra la 20 de grade, dar la 0 grade, el nu va fi capabil să îndeplinească funcțiile sale. Ce se poate face într-o astfel de situație, organismul viu la temperaturi joase?

Această problemă este rezolvată ușor prin prezența mai multor enzime care catalizează aceeași reacție, dar în diferite condiții de lucru. Există două tipuri de multiple forme de enzime:

1. Izoenzime. Astfel de proteine sunt codificate de gene diferite, ele sunt compuse din diferite aminoacizi, dar catalizează aceeași reacție.
2. forme multiple adevărat. Aceste proteine sunt transcrise din aceeași genă, dar apare pe peptide de modificare ribozomi. La ieșire a produs mai multe forme ale aceleiași enzime.

Ca rezultat, mai multe forme de primul tip este format la nivel genetic, atunci când al doilea - pe post-translațională.

Înțeles enzime

Utilizarea enzimelor în medicină se reduce la eliberarea de noi medicamente, ca parte din care substanțele sunt deja în cantitățile potrivite. Oamenii de știință nu au găsit încă o modalitate de a stimula sinteza enzimelor care lipsesc în organism, dar acum este distribuit pe scară largă de medicamente, care pot face pentru durata dezavantajul lor.

Diferite enzime într-o celulă pentru a cataliza număr mare de reacții cu privire la întreținerea vieții. Unul dintre acești reprezentanți sunt enizmov nucleaze de grup: endonuclează și exonucleazei. Munca lor este de a menține un nivel constant de acizi nucleici într-o celulă, îndepărtarea ADN deteriorat și ARN.

Nu uita despre fenomenul de coagulare a sângelui. Ca o măsură eficientă de protecție, procesul este controlat de un număr de enzime. Cea mai importantă dintre ele este trombină, care transformă fibrinogenul proteină inactivă în fibrină activă. firul său creează un fel de rețea care obturează locul leziunii vasului, prevenind astfel pierderea excesivă de sânge.

Enzimele sunt utilizate la producerea vinului, berii, producția de multe produse lactate. Pentru alcoolul din drojdie de glucoză poate fi utilizată, cu toate acestea, pentru apariția cu succes a acestui proces și extrage destul de ei.

fapte interesante despre care nu stiai

- Toate enzime ale corpului au o masă imensă - 5.000 până la 1.000.000 Da. Acest lucru se datorează prezenței proteinei în moleculă. Pentru comparație, greutatea moleculară a glucozei - 180 Da, și dioxid de carbon - un total de 44 Da.

- Pana in prezent, a deschis mai mult de 2000 de enzime care se găsesc în celulele de diferite organisme. Cu toate acestea, cele mai multe dintre aceste substanțe nu sunt încă pe deplin înțelese.

- Activitatea enzimatică este utilizată pentru obținerea pulberilor de spălare eficiente. Aici, enzimele îndeplinesc același rol ca și în organism: se descompun materia organică, iar această proprietate ajută la locurile de luptă. Se recomandă utilizarea unui astfel de detergent, la o temperatură nu mai mare de 50 de grade, în caz contrar se poate merge la procesul de denaturare.

- Conform statisticilor, 20% dintre oameni din intreaga lume sufera de lipsa de oricare dintre enzimele.

- Despre proprietățile enzimelor cunoscute pentru o lungă perioadă de timp, dar numai în 1897, oamenii au realizat că nu drojdia, și un extras din celulele lor pot fi utilizate pentru fermentarea zahărului în alcool.