Structura compușilor și hemoglobinei majore

Sistemul circulator îndeplinește funcția de transport în corpul animalelor cu sânge cald, livrate la tesuturile cu substante nutritive si oxigen. Transportul de oxigen și dioxid de carbon se realizează printr-un vițeii roșii din sânge, care includ importanta substanta - hemoglobina. În acest articol ne vom uita la compusul tipuri și hemoglobina.

Ce este hemoglobina

Hemoglobina - este componenta eritrocitare, care aparține grupului de proteine. Se compune din 96% material proteic globinei și 4% din material cu un atom de fier 2-valent - hem. Intr-una din celula eritrocitare conține aproximativ 280 de milioane de molecule care formează o culoare roșie de sânge.

Proprietatea principală a hemoglobinei - fier este abilitatea de a atașa și gaze scindat, formând un oxigen se deplasează de la plamani la tesuturi si dioxidul de carbon din tesuturi la plamani. Astfel, rolul său în procesul de schimb de gaze în organism este indispensabil.

Structura și tipurile de hemoglobina umană

La diferite stadii de dezvoltare a organismului uman hemoglobinei diferă în structura lanțurilor polipeptidice. În funcție de ce fel de lanțuri de polipeptide conține tipuri de structuri de hemoglobina ale hemoglobinei umane, după cum urmează:

1. hemoglobinei Adult (HbA) se găsește în cantitatea dominantă (aproximativ 98-99% din cantitatea totală din sânge) la adulți. HbA 2 și este format din două lanțuri de polipeptide. In fiecare dintre aminoacid conține un component helices hemului cu atomul responsabil pentru afinitatea la o moleculă de oxigen. HbA are o capacitate mai mică de oxigen decât afinitatea cu alte tipuri de hemoglobină, dar în același timp, este mai rezistent la fluctuațiile de pH și t.
2. Fetal (HbF) este sintetizat în fetus inca in uter, incepand cu 6-7 saptamani de sarcina , urmată de substituirea pe HbA. Deja de 1 lună de viață încetinește sinteza HbF, totalul crește volumul de sânge, îmbunătățită și HbA de sinteză, care la trei ani de viață a unui copil vine la procentul compoziției sângelui unui adult. hemoglobinei fetale din lanțuri globinei adulte cu compoziții diferite, sunt prezente în loc de o spirală de tip lanț. HbF, comparativ cu HbA, are un grad mai scăzut de rezistență la modificări ale pH - ului sanguin și variațiile de temperatură a corpului.
3. Embrionară (HbE). formă respiratorie primară a proteinei este produsă în embrion înainte de formarea placentei (deja în prima săptămână de sarcină) și durează 6-7 săptămâni. Structura este caracterizată prin faptul că are lanțurile și tipurile de £.

tipuri de hemoglobina patologica

În unele cazuri, influențate de defecte genetice apar celule anormale de sinteza hemoglobinei. tipuri de hemoglobina patologici sunt diferite de compoziția fiziologică de legături de polipeptide, sau mai degrabă, mutația lor.

Ca rezultat, mutațiile ADN sinteza componentelor eritrocitare nu sunt glutamic și valina aminoacizi. Această substituție „HR“ conduce la formarea unei structuri de proteine cum ar fi 2, cu o porțiune „lipicios“ suprafață capabilă de a atribui înseși aceste structuri. Astfel, polimerizarea are loc HBS-molecule și, ca rezultat, depunerea eritrocitelor grele și prost transportate în vasele sanguine. Această abatere se numește „siclemie“.

Normele de întreținere a hemoglobinei la om

Conținutul de proteine al structurilor respiratorii în sânge de oameni pot să difere în funcție de sex, grupă de vârstă, stilul de viață, precum și alte caracteristici, cum ar fi sarcina.

Valorile normale ale hemoglobinei din sânge, nu sunt considerate deviere patologice:

• Bărbații - 130-150 g / l.
• Women - 120-140 g / l.
• Copiii sub un an de 100-140 g / l, iar în prima lună, aceste valori pot ajunge până la 220 g / l datorită concentrației crescută a hemoglobinei fetale. Pentru copiii de la un an la șase ani - 110-145 g / l, și cu 6 ani de viață - 115-150 g / l, indiferent de sexul copilului.
• In timpul sarcinii, o scădere a concentrației HbA la 110 g / l, care nu este totuși considerată anemic.
• Persoanele în vârstă este norma tendința descendentă a 5 unități de la standardele stabilite, în funcție de sexul pacientului.

Conform calificare de vârstă este diferită și sângele care conțin simultan diferite tipuri de hemoglobina. De exemplu, într-un raport uman natural pentru adulți este de 99% HbA și până la 1% HbF. Copiii până la procentul de HbF este mult mai mare decât la adulți, din cauza dezintegrarea treptată a formelor disponibile inițial ale hemoglobinei fetale.

formă fiziologică

Deoarece pigmentul respirator roșu participă continuu în procesele de schimb de gaz din organism, caracteristica sa principală este abilitatea de a forma compuși cu molecule de diferite gaze. Ca urmare a unor astfel de reacții sunt tipuri fiziologice ale hemoglobinei, care este considerat normal.

• Oxihemoglobină (Hb) - compus cu o moleculă de oxigen. Procesul are loc la nivelul tractului respirator, în alveolele plămânilor. Oxigenat globulele roșii din sânge sunt colorate în culoarea roșie, care se numește și arterial se mută de la plamani la tesuturi, îmbogățind - le cu oxigenul necesar pentru procesele de oxidare.
• Deoxyhemoglobin (HBH) - hemoglobină redusă se formează atunci când corpusculii dau țesuturi de oxigen, dar încă nu a reușit să ia de la ei de dioxid de carbon.
• Carboxihemoglobina (Hb) formate în timpul injectării de dioxid de carbon din țesuturi și scoate la lumină, finalizarea procesului respirației umane. Carboxihemoglobina dă culoare închisă de sânge venos - visiniu.

conexiuni anormale

Celulele roșii din sânge pot fi conectate nu numai la gazele implicate în procesul de respirație, dar și alte tipuri de formă anormală a hemoglobinei, care sunt periculoase pentru sănătatea umană și chiar viața. Acești compuși au un grad scăzut de colaps, cu toate acestea conduc la hipoxie tisulară și încălcări grave ale procesului respirator.

• Karbgemoglobin (HbCO) - compus extrem de periculos în sângele uman după inhalarea de monoxid de carbon. Blocuri capacitatea celulelor roșii din sânge pentru a transporta oxigenul la tesuturi. Chiar și o concentrație mică de monoxid de carbon în aer de 0,07% poate duce la deces.
• Methemoglobinei (HbMet) format prin otrăvirea compușilor nitrobenzen, dintre care unele exemple sunt rășini alifatice, solvenți, eteri, celuloză, care se aplică pe scară largă în industria textilă. Nitrații în interacțiunea cu hemoglobina conținută în hemul este convertit fier 2-valent în 3-valent, ceea ce duce de asemenea la hipoxie.

Diagnosticul de hemoglobina

Pentru a identifica concentrația globină structurilor respiratorii în sângele uman sunt efectuate ambele tipuri calitative și cantitative ale teste. Hemoglobina este de asemenea examinat pentru cantitatea de conținut în ea ionilor de fier.

Principala metodă cantitativă pentru determinarea concentrației de hemoglobină este astăzi un test colorimetric. Acesta este un studiu al saturației culorii materialului biologic prin adăugarea la acesta un reactiv special.

Metodele calitative includ analize de sânge cu privire la conținutul în ea tipurile de relații HbA și Hbf. Există , de asemenea , o analiză calitativă referă cuantificarea sânge glycated molecule de hemoglobină (compuși cu carbon) - o metodă utilizată pentru diagnosticarea diabetului.

Abaterea de la concentrația de hemoglobină normală

Echilibrul poate varia HbA atât sub și peste norma. În orice caz, acest lucru duce la consecințe negative. Atunci când există o scădere a sindromului patologic HbA sub normă, care se numește „anemie deficit de fier“. Ea și-a exprimat letargie, lipsa de energie, lipsa de atenție. afectează în mod negativ sistemul nervos, este deosebit de periculoasă la copii, așa cum este adesea cauza unor întârzieri în dezvoltarea psiho-motorie.

Crescută a hemoglobinei nu este o boala separat, ci mai degrabă este un sindrom indicativ al diferitelor patologii, cum ar fi diabetul zaharat, insuficienta pulmonara, boli de inima, boli de rinichi, acid folic sau o supraabundență de vitamine B, cancer si altele.